Glutamat ist der wichtigste Aminogruppendonor in allen lebenden Zellen. Bisher wurden zwei Wege für die Glutamatbiosynthese als physiologisch relevant beschrieben: (i) der ATP-unabhängige Glutamat-Dehydrogenase (GDH)-Weg und (ii), der ATP-abhängige Glutaminsynthetase (GS)/Glutamatsynthase (GOGAT)-Zyklus. Das Gram-positive Modellbakterium Bacillus subtilis nutzt den GS/GOGAT-Zyklus für die Glutamat-Biosynthese, da die GDHs GudB und RocG in vivo ausschließlich katabol aktiv sind. Angesichts der Bedeutung von Glutamat für den Grundstoffwechsel der Zelle, sind die Gene, die für die Schlüsselenzyme des Glutamat-Stoffwechsel kodieren, sehr präzise reguliert. Während des Wachstums von B. subtilis mit Glukose und Ammonium als Kohlenstoff- bzw. Stickstoffquelle, aktiviert das DNA-bindende Protein GltC die Transkription der gltAB-GOGAT-Gene, um den Bedarf der Zelle an Glutamat zu decken. Bei erhöhten zellulären Glutamat-Konzentrationen binden die GDHs an GltC und verhindern die Synthese der GOGAT. Obwohl wichtige Aspekte des Glutamat-Stoffwechsel in B. subtilis untersucht wurden, so ist es unklar, wie die katabol aktiven GDHs die DNA-Bindungsaktivität von GltC kontrollieren. Durch genetische und biochemische Ansätze in Kombination mit Strukturanalysen möchten wir untersuchen, wie die GDHs den Transkriptionsaktivator GltC in einen Repressor der gltAB-Gene umwandeln. Darüber hinaus möchten wir untersuchen, ob ein alternativer Weg für die de novo-Synthese von Glutamat in B. subtilis reguliert werden muss, um den nativen GS/GOGAT-Zyklus vollständig ersetzen kann.