<p>Nitrat ist ein essenzieller Pflanzennährstoff, der zudem spezifische Anpassungen des Stoffwechsels und des Wurzelwachstums auslöst. Der Nitrattransporter NRT2.1 ist essenziell für die Nitrataufnahme unter niedriger Stickstoffkonzentration (< 1mM). In vorherigen Projekten konnten beide Antragsteller zeigen, dass NRT2.1 an mindestens drei Stellen im N-Terminus und zwei Stellen im C-Terminus phosphoryliert ist, und diese Phosphorylierung direkte Auswirkungen auf die Nitrataufnahmeaktivität hat. Diese komplexe Regulation von NRT2.1 durch jeweils zwei aktivierende und inhibierende Phosphorylierungsstellen im N- und C-terminus soll innerhalb dieses Projektes aufgeklärt werden. Dabei stützen sich auf drei zentrale Hypothesen: (i) NRT2.1 ist Teil eines dynamischen Proteinkomplexes, dessen Zusammensetzung vom Phosphorylierungszustand abhängt. (ii) Posttranslationale Modifikationen von NRT2.1 werden spezifisch von unterschiedlichen Kinasen katalysiert, die selber durch Nitrat reguliert sind. (iii) Proteolyse des NRT2.1 C-terminus stellt einen zusätzlichen Regulationsmechanismus dar. Mit Hilfe von biochemischen, genetischen und systembiologischen Experimenten an Mutanten von NRT2.1, insbesondere mit Hilfe von Punktmutationen einzelner und kombinationen von Phosphorylierungsstellen, sowie durch physiologische und biochemische Experimente an Mutanten der möglichen Regulatoren (Kinasen) soll posttranslationalen Regulation von NRT2.1 und eine mögliche Rolle im Nitratsensing untersucht werden.</p>